谷胱甘肽-S-转移酶 : 谷胱甘肽-S-转移酶是催化不同类型外源化学物与还原型谷胱甘肽(GSH)结合(称为谷胱甘肽结合,是体内形成硫醚氨酸的第一步)的一组酶。它存在于胞溶质和内质网,但在溶质中酶的活性常比微粒体中高5～40倍。该酶普遍存在于各种组织中,但最高活性在睾丸、肝、肠、肾和肾上腺。几乎在所有的生物体中都存在。这组酶在大鼠中最低限度有7种,在人体内有5种。曾以其底物来命名。但后来发现,纯化所得每一种酶都对底物有相当大的重复,因此已提出以羧基甲基纤维素柱分离洗出的顺序来命名。最近又由于DNA重组技术的进展,提出了更新的命名系统,以便能随时纳入发现的同功酶。谷胱甘肽-S-转移酶的底物都有三个共同的特征:一是必需有一定的水溶性,二是必需有一个亲电的碳原子,三是必需能与谷胱甘肽以可测出的速度进行非酶反应。这样,谷胱甘肽的硫醇阴离子(GS-)就很易攻击该亲电碳原子。结合物亲水性增高,因而易于排出;另外排泄进入胆汁的化学物的分子量最低限度要达到325,而谷胱甘肽本身的分子量即达307,即使与最简单的亲电物质结合,只要到达肝脏就会很易排入胆汁。谷胱甘肽-S-转移酶除催化谷胱甘肽结合外,还能使外源化学物结合于酯的表面,从而防止其与细胞的重要成份(如蛋白质或核酸)结合。如果谷胱甘肽-S-转移酶的活性部位与外源化学物发生共价结合,则酶与活性外源化学物都同时钝化。这是一种附加的解毒机制,称为自杀钝化(suicide inactivation)。